home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00526 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.2 KB  |  47 lines
  1. ************************************
  2. * ATP synthase c subunit signature *
  3. ************************************
  4.  
  5. ATP synthase (proton-translocating ATPase) (EC 3.6.1.34) [1,2]  is a component
  6. of the cytoplasmic membrane of eubacteria, the inner membrane of mitochondria,
  7. and the thylakoid membrane of chloroplasts.  The ATPase complex is composed of
  8. an oligomeric  transmembrane  sector, called CF(0),  which acts  as  a  proton
  9. channel, and a catalytic core, termed coupling factor CF(1).
  10.  
  11. The CF(0) c subunit (also called protein 9, proteolipid, or subunit III) [3,4]
  12. is a highly hydrophobic protein of about 8 Kd which has been implicated in the
  13. proton-conducting activity of ATPase. Structurally subunit c  consist  of  two
  14. long  terminal  hydrophobic  regions, which probably span the membrane,  and a
  15. central  hydrophilic region.   N,N'-dicyclohexylcarbodiimide (DCCD)  can  bind
  16. covalently to subunit c and thereby abolish the ATPase activity. DCCD binds to
  17. a specific glutamate or aspartate residue  which  is  located in the middle of
  18. the second hydrophobic region near the C-terminus of the protein.
  19.  
  20. We derived a signature pattern which includes the DCCD-binding residue.
  21.  
  22. -Consensus pattern: [GSTA]-R-[NQ]-P-x(10)-[LIVMFYW](2)-x(3)-[LIVMFYW]-x-[DE]
  23.                     [D or E binds DCCD]
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  25.  for sunflower mitochondrial encoded subunit C which has Trp instead of Arg in
  26.  position 2 of the pattern.
  27. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: vaccinia virus protein E5.
  28.  
  29. -Note: the proteolipid subunit of the vacuolar ATPase,  a 16 Kd protein, which
  30.  also binds DCCD, is evolutionary  related to subunit c  and has arisen by the
  31.  duplication of a subunit c type domain. This protein is however too divergent
  32.  to be detected by this pattern.
  33.  
  34. -Expert(s) to contact by email: Recipon H.
  35.                                 recipon@ncbi.nlm.nih.gov
  36.  
  37. -Last update: December 1992 / Text revised.
  38.  
  39. [ 1] Futai M., Noumi T., Maeda M.
  40.      Annu. Rev. Biochem. 58:111-136(1989).
  41. [ 2] Senior A.E.
  42.      Physiol. Rev. 68:177-231(1988).
  43. [ 3] Ivaschenko A.T., Karpenyuk T.A., Ponomarenko S.V.
  44.      Biokhimiya 56:406-419(1991).
  45. [ 4] Recipon H., Perasso R., Adoutte A., Quetier F.
  46.      J. Mol. Evol. 34:292-303(1992).
  47.